Функція ферментів. Роль ферментів в організмі

Ферменти - це глобулярні білки, які допомагають протікати всім клітинним процесам. Як і всі каталізатори, вони не можуть повернути реакцію назад, а служать для її прискорення.

Локалізації ферментів у клітині

Всередині клітини індивідуальні ферменти, як правило, містяться і діють в суворо визначених органелах. Локалізація ферментів безпосередньо пов`язана з тією функцією, яку зазвичай виконує дану ділянку клітини.

Майже всі ферменти гліколізу розташовуються в цитоплазмі. Ферменти циклу трикарбонових кислот - в матриксі мітохондрій. Активні речовини гідролізу містяться в лізосомах.

Окремі тканини і органи тварин і рослин відрізняються не тільки по набору ферментів, але і за їх активності. Таку особливість тканин використовують в клініці при діагностиці деяких захворювань.

Існують також вікові особливості в активності і наборі ферментів в тканинах. Вони найбільш чітко помітні в період ембріонального розвитку при диференціювання тканин.

Номенклатура ферментів

Існує кілька систем назв, кожна з яких враховує властивості ферментів в різному ступені.

• Тривіальна. Назви речовин даються за випадковими ознаками. Наприклад, пепсин (pepsis - "травлення", грец.) І трипсин (tripsis - "розріджувати", грец.)
• Раціональна. Назва ферменту складається з субстрату і закінчення «аза». Наприклад, амілаза прискорює гідроліз крохмалю (Amylo - "крохмаль", грец.).
• Московська. Вона була прийнята в 1961 році міжнародною комісією по номенклатурі ферментів на V Міжнародному біохімічному конгресі. Назва речовини становлять з субстрату і реакції, яка каталізується (прискорюється) ферментом. Якщо функція ферментів полягає в перенесенні групи атомів від однієї молекули (субстрату) до іншої (акцептору), назва каталізатора включає в себе і хімічна назва акцептора. Наприклад, в реакції перенесення аміногрупи з аланина на 2-оксіглутаровую кислоту бере участь фермент аланин: 2-оксоглутаратамінотрансфераза. Назва відображає:
• субстрат - аланін;
• акцептор - 2-оксоглутаровая кислота;
• в реакції переноситься аминогруппа.

Міжнародною комісією був складений список всіх відомих ферментів, який постійно доповнюється. Це пов`язано з відкриттям нових речовин.

Класифікація ферментів

Ділити ферменти на групи можна двома способами. Перший пропонує два класи цих речовин:

• прості - складаються тільки з білка;
• складні - містять білкову частину (апофермент) і небілкову, звану коферментом.

У небілкову частина складного ферменту можуть входити вітаміни. Взаємодія з іншими речовинами відбувається за допомогою активного центру. Цілком молекула ферменту не приймає участі в процесі.

Властивості ферментів, як і інших білків, визначаються їх будовою. В залежності від нього каталізатори прискорюють тільки свої реакції.

Другий спосіб класифікації ділить речовини по тому, яку функцію виконують ферменти. У результаті виходить шість класів:

• оксідоредуктази;
• трансферази;
• гідролази;
• ізомерази;
• ліази;
• лігази.

Це загальноприйняті групи, відрізняються вони не тільки за видами реакцій, які регулюють складаються в них ферменти. У речовин різних груп відрізняється будова. І функції ферментів у клітині, отже, не можуть бути однаковими.

Оксидоредуктази - окислювально-відновні

Основна функція ферментів першої групи - прискорення окисно-відновних реакцій. Характерна особливість: здатність утворювати ланцюга окисних ферментів, в яких здійснюється перенесення електронів або атомів водню від самого першого субстрату до кінцевого акцептору. Ці речовини поділяють за принципом роботи або за місцем роботи в реакції.

1. Аеробні дегідрогенази (оксидази) прискорюють перенесення електронів або протонів безпосередньо на кисневі атоми. Анаеробні ж роблять ті ж дії, але в реакціях, які протікають без передачі електронів або атомів водню на кисневі атоми.
2. Первинні дегідрогенази каталізують процес відібрання атомів водню від окисляемого речовини (первинного субстрату). Вторинні - прискорюють зняття атомів водню із вторинного субстрату, отримані вони були за допомогою первинної дегідрогенази.

Інша особливість: будучи двукомпонентной каталізаторами з дуже обмеженим набором коферментів (активних груп), вони можуть прискорювати безліч найрізноманітніших реакцій окиснення-відновлення. Це досягається великим числом варіантів: один і той же кофермент може приєднатися до різних апофермент. У кожному випадку виходить особлива оксидоредуктаза зі своїми властивостями.

Існує ще одна функція ферментів цієї групи, про яку не можна не згадати - вони прискорюють протікання хімічних процесів, пов`язаних з виділенням енергії. Такі реакції називаються екзотермічними.

Трансферази - переносники

Ці ферменти виконують функцію прискорення реакцій перенесення молекулярних залишків і функціональних груп. Наприклад, фосфофруктокінази.

Виділяють вісім груп каталізаторів, виходячи з яку переносять групи. Розглянемо лише деякі з них.

1. Фосфотрансферази - допомагають переносити залишки фосфорної кислоти. Вони діляться на підкласи відповідно до пункту призначення (спиртові, карбоксильні та інші).
2. Амінотрансферази - прискорюють реакції переамінування амінокислот.
3. Глікозілтрансферази - переносять глікозільниє залишки з молекул фосфорних ефірів до молекул моно- і полісахаридів. Забезпечують реакції розпаду і синтезу оліго- або полісахаридів в організмах рослин і тварин. Наприклад, вони беруть участь у реакції розпаду сахарози.
4. Ацілтрансферази переносять залишки карбонових кислот на аміни, спирти і амінокислоти. Ацил-коензим-А є універсальним джерелом ацильних груп. Його можна розглядати як активну групу ацілтрансферази. Найчастіше переноситься ацил оцтової кислоти.

Гідролази - розщеплюють за участю води

У цій групі ферменти виконують функцію каталізаторів для реакцій розщеплення (рідше синтезу) органічних сполук, в яких бере участь вода. Речовини цієї групи містяться в клітинах і в травному соку. Молекули каталізаторів в ШКТ складаються з одного компонента.

Місцем локалізації цих ферментів є лізосоми. Вони виконують захисні функції ферментів у клітині: розщеплюють чужорідні речовини, що пройшли через мембрану. Вони також знищують ті речовини, які більше не потрібні клітці, за що лізосоми були прозвані санітарами.

Інше їх "прізвисько" - клітинні самогубці, так як вони є головним інструментом для аутолиза клітини. Якщо з`явилася інфекція, почалися запальні процеси, мембрана лізосом стає проникною і гідролази виходять в цитоплазму, руйнуючи все на своєму шляху і знищуючи клітку.

Поділяють кілька видів каталізаторів з цієї групи:

• естерази - відповідають за гідроліз складних ефірів спіртов;
• глікозідази - прискорюють гідроліз глікозидів, залежно від того, на якій ізомер вони діють, виділяють alpha-- або beta - глікозідази;
• пептид-гідролази - відповідальні за гідроліз пептидних зв`язків в білках, а за певних умов і за їх синтез, але цей спосіб синтезу білка не використовується в живій клетке;
• амидаз - відповідають за гідроліз амідів кислот, наприклад, уреаза каталізує розпад сечовини на аміак і воду.

Ізомерази - перетворення молекули

Ці речовини прискорюють зміни в межах однієї молекули. Вони можуть бути геометричні або структурні. Це може відбуватися різними способами:

• перенос атомів водорода;
• переміщення фосфатної групи;
• зміна розташування атомних угруповань в просторі;
• переміщення подвійного зв`язку.

Ізомеризації можуть бути схильні органічні кислоти, вуглеводи або амінокислоти. Ізомерази можуть перетворювати альдегіди в кетони і, навпаки, цис-форму перебудувати в транс-форму і назад. Щоб краще зрозуміти, яку функцію виконують ферменти цієї групи, необхідно знати відмінності ізомерів.

Ліази рвуть зв`язку

Ці ферменти прискорюють негідролітіческім розпад органічних сполук по зв`язках:

• вуглець-вуглець
• фосфор-кисень;
• вуглець-сера;
• вуглець-азот;
• вуглець-кисень.

При цьому виділяються такі найпростіші продукти, як вуглекислий газ, вода, аміак, і замикаються подвійні зв`язки. Мало хто з цих реакцій можуть піти у зворотний бік, відповідні ферменти у відповідних для цього умовах каталізують процеси не тільки розпаду, а й синтезу.

Класифікація ліаз відбувається за типом зв`язку, яку вони розривають. Вони є складними ферментами.

Лігази зшивають

Головна функція ферментів цієї групи - прискорення реакцій синтезу. Їх особливість - спряженість створення з розпадом речовин, які здатні дати енергію для здійснення биосинтетического процесу. Існує шість підкласів за типом утвореною зв`язку. П`ять з них ідентичні підгрупах ліаз, а шоста відповідає за створення зв`язку "азот-метал".

Деякі лігази беруть участь в особливо важливих процесах клітини. Наприклад, ДНК-лігаза бере участь у реплікації дезоксирибонуклеїнової кислоти. Вона зшиває одноцепочечниє розриви, створюючи нові фосфодіефірні зв`язку. Саме вона з`єднує фрагменти Окадзакі.

Цей же фермент активно використовується в генній інженерії. Він дозволяє вченим зшивати молекули ДНК з необхідних їм шматочків, створюючи унікальні ланцюжки дезоксирибонуклеїнової кислоти. У них можна закласти будь-яку інформацію, створивши таким чином фабрику з виготовлення необхідних білків. Наприклад, можна вшити в ДНК бактерії шматочок, який відповідає за синтез інсуліну. І коли клітина транслюватиме власні білки, вона заодно наробить і корисна речовина, необхідне в медичних цілях. Його залишається тільки лише очистити, і воно допоможе безлічі хворих людей.

Величезна роль ферментів в організмі

Вони можуть збільшити швидкість реакції більш ніж у десять разів. Це просто необхідно для нормальної життєдіяльності клітини. А ферменти беруть участь у кожній реакції. Тому функції ферментів в організмі різноманітні, як і всі що протікають процеси. А порушення роботи цих каталізаторів призводить до тяжких наслідків.

Широко застосовуються ферменти в харчовій, легкій промисловості, медицині: використовуються для виготовлення сирів, ковбас, консервів, входять до складу пральних порошків. Також їх використовують у виготовленні фотоматеріалів.