Первинна структура білка

Будова білка може бути представлено одним з чотирьох варіантів. Кожен варіант має власні особливостями. Так, існує четвертичная, троичная, вторинна і первинна структура білка.

Останній в цьому списку рівень являє собою лінійну поліпептидний ланцюг з амінокислот. Амінокислоти з`єднуються один з одним пептидними зв`язками. Первинна структура білка є найпростішим рівнем організації молекули. За допомогою ковалентних пептидних зв`язків між альфа-аміногрупою в одній амінокислоті і альфа-карбоксильною групою в інший забезпечується висока стабільність молекули.

При формуванні в клітинах пептидних зв`язків активується спочатку карбоксильная група. Після відбувається з`єднання з аминогруппой. Приблизно так само здійснюється поліпептидний лабораторний синтез.

Пептидний зв`язок, що представляє собою повторюваний фрагмент поліпептидного ланцюга, має низку особливостей. Під впливом цих особливостей не тільки формується первинна структура білка. Вони впливають і на вищі організаційні рівні поліпептидного ланцюга. Серед основних відмінних рис виділяють копланарность (здатність всіх атомів, які входять до пептидную групу, знаходитися в одній площині), трансположеніе заступників щодо С-N-зв`язку, властивість існувати в 2-х резонансних формах. До особливостей пептидного зв`язку відносять також здатність до формування водневих зв`язків. При цьому від кожної пептидного групи може утворюватися за дві водневі зв`язки з іншими групами (пептидними в тому числі). Однак існують винятки. До них відносять пептидні групи з аміногрупами гидроксипролина або пролина. Вони можуть формувати тільки лише одну водневу зв`язок. Це впливає на утворення вторинної білкової структури. Так, на ділянці, де розташовується гідроксипролін або пролин, пептидная ланцюг легко згинається, у зв`язку з тим, що немає другої водневого зв`язку, яка утримувала б її (як звичайно).

Назва пептидів формується з назв амінокислот, що входять в них. Дипептид дають дві амінокислоти, трипептид - три, тетрапептид - чотири і так далі. У кожній поліпептидного ланцюга (або пептиді) будь-якої довжини присутній N-кінцева амінокислота, в якій міститься вільна аміногрупа, та С-кінцева амінокислота, в якій присутній вільна карбоксильная група.

Властивості білків.

При вивченні цих сполук вчених цікавило кілька запитань. Дослідники, насамперед, прагнули з`ясувати розміри, визначити форму і масу молекул білків. Слід зазначити, що це були досить складні завдання. Складність полягала в тому, що визначення відносної молекулярної маси по збільшенню температури кипіння розчинів білків (як це здійснюється у інших речовин) неможливо, зважаючи на те, що білкові розчини кип`ятити не можна. А визначення показника відповідно з пониженням температури замерзання результати дає неточні. Крім того, білки в чистому вигляді ніколи не зустрічаються. Проте за допомогою розроблених методів було встановлено, що молекулярна маса коливається в межах від 14 до 45 тисяч і більше.

Однією з важливих характеристик сполук є фракційне висолювання. Цей процес являє собою виділення білків з розчинів після додавання соляних розчинів з різними концентраціями.

Ще одним важливою характеристикою є денатурація. Цей процес відбувається при осадженні білків важкими металами. Денатурація являє собою втрату натуральних властивостей. Цей процес передбачає різні перетворення молекули, крім розриву поліпептидного ланцюга. Іншими словами, первинна структура білка при денатурації залишається незмінною.