Білки: будова білків і функції

Білки є органічними речовинами. Ці високомолекулярні сполуки характеризуються певним складом і при гідролізі розпадаються на амінокислоти. Білкові молекули можуть бути самих різних форм, багато з них складаються з декількох поліпептидних ланцюгів. Інформація про будову білка закодована в ДНК, а сам процес синтезу білкових молекул називається трансляцією.

Хімічний склад білків

Усереднений білок містить:

• 52% вуглецю;
• 7% водорода;
• 12% азоту;
• 21% кіслорода;
• 3% сірки.

Білкові молекули - це полімери. Для того щоб зрозуміти їх структуру, необхідно дізнатися, що собою представляють їх мономери - амінокислоти.

Амінокислоти

Їх прийнято ділити на дві категорії: постійно зустрічаються і іноді зустрічаються. До перших належить 18 мономерів білка і ще 2 аміду: аспарагінової та глутамінової кислоти. Іноді зустрічаються кислот всього три.

Ці кислоти можна класифікувати різними способами: за характером бічних ланцюгів або зарядженості їх радикалів, також їх можна ділити по числу груп CN і COOH.

Первинна структура білка

Порядок чергування амінокислот у білковій ланцюжку визначає його наступні рівні організації, властивості і функції. Основним видом зв`язку між мономерами є пептидная. Вона утворюється шляхом відщеплення водню від однієї амінокслоти і ОН-групи від іншої.

Перший рівень організації білкової молекули - це послідовність амінокислот у ній, попросту ланцюжок, який визначає будову молекул білків. Вона складається з «кістяка», що має регулярну структуру. Це актуальна послідовність -NH-CH-CO-. Окремі бічні ланцюги представлені радикалами амінокислот (R), їх властивості визначають склад будови білків.

Навіть якщо будова молекул білків однаково, вони можуть відрізнятися властивостями тільки від того, що у їх мономерів різна послідовність у ланцюжку. Порядок розташування амінокислот у білку визначається генами і диктує білку певні біологічні функції. Послідовність мономерів в молекулах, що відповідають за одну і ту ж функцію, часто близька у різних видів. Такі молекули - однакові або подібні по організації і виконують у різних видів організмів однакові функції - гомологічні білки. Будова, властивості і функції майбутніх молекул закладаються вже на етапі синтезу ланцюжка амінокислот.

Деякі спільні риси

Будова білків було вивчено досить давно, а аналіз їх первинної структури дозволив зробити деякі узагальнення. Для більшого числа білків характерна присутність усіх двадцяти амінокислот, з яких особливо багато гліцину, аланіну, аспарагінової кислоти, глутаміну і мало триптофану, аргініну, метіоніну, гистидина. Винятками є лише деякі групи білків, наприклад, гістони. Вони потрібні для упаковки ДНК і містять багато гистидина.

Друге узагальнення: в глобулярних білках немає загальних закономірностей у чергуванні амінокислот. Але навіть у далеких з біологічної активності поліпептидів є невеликі однакові фрагменти молекул.

Вторинна структура

Другий рівень організації поліпептидного ланцюга - це її просторове розташування, яке підтримується завдяки водневим зв`язкам. Виділяють alpha - спіраль і beta - складку. Частина ланцюга не має впорядкованої структури, такі зони називають аморфними.

Альфа-спіраль всіх природних білків правозакрученная. Бічні радикали амінокислот у спіралі завжди звернені назовні і розташовуються по різні сторони від її осі. Якщо вони неполярні, відбувається їх угруповання на одній стороні спіралі, виходять дуги, які створюють умови для зближення різних спіральних ділянок.

Бета-складки - сильно витягнуті спіралі - прагнуть розташуватися в білкової молекулі поруч і формують паралельні і непаралельні beta - складчасті шари.

Третинна структура білка

Третій рівень організації білкової молекули - складання спіралей, складок і аморфних ділянок в компактну структуру. Це відбувається завдяки взаємодії бічних радикалів мономерів між собою. Такі зв`язки діляться на кілька видів:

• водневі зв`язки утворюються між полярними радікаламі;
• гідрофобні - між неполярними R-групами;
• електростатичні сили тяжіння (Іонні зв`язку) - між групами, заряди яких протівоположни;
• дисульфідні містки - між радикалами цистеїну.

Останній вид зв`язку (-S = S-) являє собою ковалентное взаємодію. Дисульфідні містки зміцнюють білки, їх будова стає більш міцним. Але наявність таких зв`язків зовсім не обов`язково. Наприклад, цистеїну може бути дуже мало в поліпептидного ланцюга, або ж його радикали розташовані поруч і не можуть створити «місток».

Четвертий рівень організації

Четвертинних структуру утворюють не всі білки. Будова білків на четвертому рівні визначається кількістю поліпептидних ланцюгів (протомеров). Вони зв`язуються між собою тими ж зв`язками, що і попередній рівень організації, крім дисульфідних містків. Молекула складається з декількох протомеров, кожен з них має свою особливу (або ж ідентичну) третинну структуру.

Всі рівні організації визначають ті функції, які будуть виконувати отримані білки. Будова білків на першому рівні організації дуже точно визначає їх подальшу роль в клітині і організмі в цілому.

Функції білків

Важко навіть уявити, наскільки важлива роль білків в діяльності клітини. Вище ми розглянули їх будову. Функції білків безпосередньо залежать від нього.

Виконуючи будівельну (структурну) функцію, вони утворюють основу цитоплазми будь живої клітини. Ці полімери є головним матеріалом всіх клітинних мембран, коли складаються в комплексі з ліпідами. Сюди ж відноситься розподіл клітини на відсіки, в кожному з яких протікають свої реакції. Справа в тому, що для кожного комплексу клітинних процесів потрібні свої умови, особливо велику роль відіграє pH середовища. Білки будують тонкі перегородки, які ділять клітку на так звані компартменти. А саме явище отримало назву компартменталізація.

Каталітична функція полягає в регулюванні всіх реакцій клітини. Всі ферменти за походженням є простими або складними білками.

Будь-які види руху організмів (робота м`язів, рух протоплазми у клітині, мерехтіння війок у найпростіших і т. Д.) Здійснюють білки. Будова білків дозволяє їм рухатися, утворювати волокна і кільця.Транспортна функція полягає в тому, що багато речовин переносяться через клітинну мембрану особливими білками-переносниками.

Гормональна роль цих полімерів зрозуміла відразу: ряд гормонів за будовою є білками, наприклад інсулін, окситоцин.

Запасна функція визначається тим, що білки здатні утворювати відкладення. Наприклад, вальгумін яйця, казеїн молока, білки насіння рослин - у них зберігається велика кількість поживних речовин.

Всі сухожилля, суглобові зчленування, кістки скелета, копита утворені білками, що підводить нас до чергової їх функції - опорної.

Білкові молекули є рецепторами, здійснюючи виборче впізнавання деяких речовин. У такій ролі особливо відомі глікопротеїни і лектини.

Найважливіші фактори імунітету - антитіла і система комплементу за походженням є білками. Наприклад, процес згортання крові заснований на змінах білка фібриногену. Внутрішні стінки стравоходу і шлунку вистелені захисним шаром слизових білків - Ліцинієм. Токсини також є білками за походженням. Основу шкіри, оберігає тіло тварин, становить колаген. Всі ці функції білків є захисними.

Ну і остання за рахунком функція - регуляторна. Існують білки, які керують роботою геному. Тобто вони регулюють транскрипцію і трансляцію.

Яку б важливу роль не відігравали білки, будова білків було розгадано вченими досить давно. І тепер вони відкривають все нові шляхи використання цих знань.