Білок: будову і функції. Властивості білків

Як відомо, білки - основа зародження життя на нашій планеті. За теорією Опаріна-Холдейна саме коацерватная крапля, що складається з молекул пептидів, стала основою зародження живого. Це й не викликає сумнівів, адже аналіз внутрішнього складу будь-якого представника біомаси показує, що ці речовини є у всьому: рослинах, тварин, мікроорганізмах, грибах, віруси. Причому вони дуже різноманітні і макромолекулярному по природі.

Назв у цих структур чотири, всі вони є синонімами:

• білки;
• протеіни;
• поліпептіди;
• пептиди.

Білкові молекули

Їх кількість воістину незліченно. При цьому всі білкові молекули можна розділити на дві великі групи:

• прості - складаються тільки з амінокислотних послідовностей, з`єднаних пептидними связямі;
• складні - будова і структура білка характеризуються додатковими Протолітична (простетичними) групами, званими ще кофакторами.

При цьому складні молекули також мають свою класифікацію.

Градація складних пептидів

1. Глікопротеїди - тісно пов`язані сполуки білка і вуглеводу. У структуру молекули вплітаються простетичноїгрупи мукополісахаридів.
2. Ліпопротеїди - комплексне з`єднання з білка і ліпіду.
3. Металопротеїни - в якості простетичної групи виступають іони металів (залізо, марганець, мідь та інші).
4. Нуклеопротеїди - зв`язок білка і нуклеїнових кислот (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеіди - конформація протеїну і залишку ортофосфорної кислоти.
6. Хромопротеїди - дуже схожі з Металопротеїни, проте елемент, що входить до складу простетичної групи, являє собою цілий забарвлений комплекс (червоний - гемоглобін, зелений - хлорофіл і так далі).

У кожної розглянутої групи будова і властивості білків різні. Функції, які вони виконують, також варіюються залежно від типу молекули.

Хімічну будову білків

З цієї точки зору протеїни - це довга, масивна ланцюг амінокислотних залишків, що з`єднуються між собою специфічними зв`язками, званими пептидними. Від бічних структур кислот відходять відгалуження - радикали. Така будова молекули було відкрито Е. Фішером на початку XXI століття.

Пізніше більш докладно були вивчені білки, будова і функції білків. Стало ясно, що амінокислот, що утворюють структуру пептиду, всього 20, але вони здатні комбінуватися самим різним способом. Звідси і різноманітність поліпептидних структур. Крім того, в процесі життєдіяльності і виконання своїх функцій білки здатні зазнавати ряд хімічних перетворень. В результаті вони змінюють структуру, і з`являється вже зовсім новий тип з`єднання.

Щоб розірвати пептидную зв`язок, тобто порушити білок, будова ланцюгів, потрібно підібрати дуже жорсткі умови (дія високих температур, кислот або лугів, каталізатора). Це пояснюється високою міцністю ковалентних зв`язків в молекулі, а саме в пептидного групі.

Виявлення білкової структури в умовах лабораторії проводиться за допомогою биуретовой реакції - впливу на поліпептид свіжоосадженого гідроксидом міді (II). Комплекс пептидного групи і іона міді дає яскраво-фіолетове забарвлення.

Існує чотири основні структурні організації, кожна з яких має свої особливості будови білків.

Рівні організації: первинна структура

Як уже згадувалося вище, пептид - це послідовність амінокислотних залишків з включеннями, коферментами або ж без них. Так ось первинної називають таку структуру молекули, яка є природною, природною, являє собою істинно амінокислоти, з`єднані пептидними зв`язками, і більше нічого. Тобто поліпептид лінійної будови. При цьому особливості будови білків такого плану - в тому, що таке поєднання кислот є визначальним для виконання функцій білкової молекули. Завдяки наявності даних особливостей можливо не тільки ідентифікувати пептид, але й передбачити властивості і роль абсолютно нового, ще не відкритого. Приклади пептидів, що володіють природним первинним будовою, - інсулін, пепсин, хімотрипсин та інші.

Вторинна конформація

Будова і властивості білків цієї категорії дещо змінюються. Така структура може сформуватися спочатку від природи або при впливі на первинну жорстким гідролізом, температурою чи іншими умовами.

Дана конформація має три різновиди:

1. Рівні, правильні, стереорегулярность витки, побудовані із залишків амінокислот, які закручуються навколо основної осі з`єднання. Утримуються разом лише водневими зв`язками, виникаючими між киснем однієї пептидного угруповання і воднем інший. Причому будова вважається правильним через те, що витки рівномірно повторюються через кожні 4 ланки. Така структура може бути як левозакрученной, так і правозакрученной. Але в більшості відомих білків переважає правообертальні ізомер. Такі конформації прийнято називати альфа-структурами.
2. Склад і будова білків наступного типу відрізняється від попереднього тим, що водневі зв`язки утворюються не між рядом стоять по одній стороні молекули залишками, а між значно віддаленими, причому на досить велику відстань. З цієї причини вся структура приймає вигляд декількох хвилеподібних, звивистих змійкою поліпептидних ланцюжків. Є одна особливість, яку повинен проявляти білок. Будова амінокислот на відгалуженнях має бути максимально коротким, як у гліцину або аланіну, наприклад. Цей тип вторинної конформації носить назву бета-листів за здатність ніби злипатися при утворенні загальної структури.
3. Що відноситься до третього типу будова білка біологія позначає як складні, разноразбросанние, невпорядковані фрагменти, що не володіють стереорегулярность і здатні змінювати структуру під впливом зовнішніх умов.

Прикладів білків, що мають вторинну структуру від природи, не виявлено.

Третинне освіту

Це досить складна конформація, що має назву "глобула". Що собою являє такий білок? Будова його грунтується на вторинній структурі, однак додаються нові типи взаємодій між атомами угруповань, і вся молекула немов згортається, орієнтуючись, таким чином, на те, щоб гідрофільні угруповання були направлені всередину глобули, а гідрофобні - назовні.

Цим пояснюється заряд білкової молекули в колоїдних розчинах води. Які ж типи взаємодій тут присутні?

1. Водневі зв`язки - залишаються без змін між тими ж самими частинами, що і у вторинній структурі.
2. Гідрофобні (гідрофільні) взаємодії - виникають при розчиненні полипептида у воді.
3. Іонні тяжіння - утворюються між різнозаряджені групами амінокислотних залишків (радикалів).
4. Ковалентні взаємодії - здатні формуватися між конкретними кислотними ділянками - молекулами цистеїну, вірніше, їх хвостами.

Таким чином, склад і будова білків, що володіють третинної структурою, можна описати як згорнуті в глобули поліпептидні ланцюги, що утримують і стабілізуючі свою конформацію за рахунок різних типів хімічних взаємодій. Приклади таких пептидів: фосфогліцераткеназа, тРНК, альфа-кератин, фиброин шовку та інші.

Четвертичная структура

Це одна з найскладніших глобул, яку утворюють білки. Будову і функції білків подібного плану дуже багатогранні і специфічні.

Що собою являє така конформація? Це дещо (в деяких випадках десятки) великих і дрібних поліпептидних ланцюгів, які формуються незалежно один від одного. Але потім за рахунок тих же взаємодій, що ми розглядали для третинної структури, всі ці пептиди скручуються і переплітаються між собою. Таким чином виходять складні конформаційні глобули, які можуть містити й атоми металів, і ліпідні угруповання, і вуглеводні. Приклади таких білків: ДНК-полімераза, білкова оболонка тютюнового вірусу, гемоглобін та інші.

Усі розглянуті нами структури пептидів мають свої методи ідентифікації в лабораторних умовах, засновані на сучасних можливостях використання хроматографії, центрифугування, електронної та оптичної мікроскопії та високих комп`ютерних технологіях.

Їх функції

Будову і функції білків тісно корелюють один з одним. Тобто кожен пептид відіграє певну роль, унікальну і специфічну. Зустрічаються й такі, які здатні виконувати в одній живій клітині відразу кілька значних операцій. Однак можна в узагальненому вигляді висловити основні функції білкових молекул в організмах живих істот:

1. Забезпечення руху. Одноклітинні організми, або органели, або деякі види клітин здатні до пересувань, скорочень, переміщень. Це забезпечується білками, що входять до складу структури їх рухового апарату: війок, джгутиків, цитоплазматичної мембрани. Якщо ж говорити про нездатних до переміщень клітинах, то білки можуть сприяти їх скорочення (міозин м`язів).
2. Поживна або резервна функція. Являє собою накопичення білкових молекул в яйцеклітинах, зародках і насінні рослин для подальшого заповнення відсутніх поживних речовин. При розщепленні пептиди дають амінокислоти і біологічно активні речовини, які необхідні для нормального розвитку живих організмів.
3. Енергетична функція. Крім вуглеводів, сили організму можуть давати і білки. При розпаді 1 г пептиду вивільняється 17,6 кДж корисної енергії у формі аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ), яка витрачається на процеси життєдіяльності.
4. Сигнальна і регуляторна функція. Полягає у здійсненні ретельного контролю за процесами, що відбуваються і передачі сигналів від клітин до тканин, від них до органів, від останніх до систем і так далі. Типовим прикладом може служити інсулін, який строго фіксує кількість глюкози в крові.
5. Рецепторная функція. Здійснюється шляхом зміни конформації пептиду з одного боку мембрани і залучення в реструктуризацію іншого кінця. При цьому і відбувається передача сигналу і необхідної інформації. Найчастіше такі білки вбудовуються в цитоплазматические мембрани клітин і здійснюють суворий контроль над усіма речовинами, що проходять через неї. Також сповіщають про хімічних і фізичних змінах навколишнього середовища.
6. Транспортна функція пептидів. Її здійснюють білки-канали і білки-переносники. Роль їх очевидна - транспортування необхідних молекул до місць з низькою концентрацією з частин з високою. Типовим прикладом служить перенесення кисню і діоксиду вуглецю по органам і тканинам білком гемоглобіном. Ними ж здійснюється доставка з`єднань з невисокою молекулярною масою через мембрану клітини всередину.
7. Структурна функція. Одна з найважливіших з тих, які виконує білок. Будову всіх клітин, їх органел забезпечується саме пептидами. Вони подібно каркасу задають форму і структуру. Крім того, вони ж її підтримують і видозмінюють в разі потреби. Тому для росту і розвитку всім живим організмам необхідні білки в раціоні харчування. До таких пептидам можна віднести еластин, тубулін, колаген, актин, кератин та інші.
8. Каталітична функція. Її виконують ферменти. Численні і різноманітні, вони прискорюють всі хімічні та біохімічні реакції в організмі. Без їхньої участі звичайне яблуко в шлунку змогло б перетравитися тільки за два дні, з великою ймовірністю загнити при цьому. Під дією каталази, пероксидази та інших ферментів цей процес відбувається за дві години. Загалом саме завдяки такій ролі білків здійснюється анаболізм і катаболізм, тобто пластичний та енергетичний обмін.

Захисна роль

Існує кілька типів загроз, від яких білки покликані оберігати організм.

По-перше, хімічна атака травмуючих реагентів, газів, молекул, речовин різного спектру дії. Пептиди здатні вступати з ними в хімічну взаємодію, переводячи в нешкідливу форму або ж просто нейтралізуючи.

По-друге, фізична загроза з боку ран - якщо білок фібриноген вчасно не трансформується в фібрин на місці травми, то кров не згорнеться, а значить, закупорка не відбудеться. Потім, навпаки, знадобиться пептид плазмин, здатний згусток розсмоктати і відновити прохідність судини.

По-третє, загроза імунітету. Будова і значення білків, що формують імунний захист, вкрай важливі. Антитіла, імуноглобуліни, інтерферони - все це важливі і значущі елементи лімфатичної та імунної системи людини. Будь чужорідна частинка, шкідлива молекула, відмерла частина клітини або ціла структура піддається негайному дослідженню з боку пептидного сполучення. Саме тому людина може самостійно, без допомоги лікарських засобів, щодня захищати себе від інфекцій і нескладних вірусів.

Фізичні властивості

Будова білка клітини вельми специфічно і залежить від виконуваної функції. А от фізичні властивості всіх пептидів схожі і зводяться до наступним характеристикам.

1. Вага молекули - до 1000000 Дальтон.
2. У водному розчині формують колоїдні системи. Там структура набуває заряд, здатний варіюватися залежно від кислотності середовища.
3. При впливі жорстких умов (опромінення, кислота або луг, температура і так далі) здатні переходити на інші рівні конформаций, тобто денатурувати. Даний процес в 90% випадків незворотній. Однак існує й зворотний зсув - ренатурація.

Це основні властивості фізичної характеристики пептидів.