Види білків, їх функції та структура

За теорією Опаріна-Холдейна життя на нашій планеті зародилося з коацерватной крапельки. Вона ж являла собою молекулу білка. Тобто випливає висновок, що саме ці хімічні сполуки - основа всього живого, що існує сьогодні. Але що ж собою являють білкові структури? Яку роль сьогодні вони грають в організмі і життя людей? Які види білків існують? Спробуємо розібратися.

Білки: загальне поняття

З погляду хімічної будови, молекула даної речовини являє собою послідовність амінокислот, з`єднаних між собою пептидними зв`язками.

Кожна амінокислота має дві функціональні групи:

• карбоксильну -СООН;
• аміно-групу -NH₂.

Саме між ними і відбувається формування зв`язку в різних молекулах. Таким чином, пептидний зв`язок має вигляд -СО-NH. Молекула білка може містити сотні і тисячі таких угруповань, це буде залежати від конкретної речовини. Види білків дуже різноманітні. Серед них є і ті, які містять незамінні для організму амінокислоти, а значить повинні надходити в організм з харчовими продуктами. Існують такі різновиди, які виконують важливі функції в мембрані клітини та її цитоплазмі. Також виділяють каталізатори біологічної природи - ферменти, які теж є білковими молекулами. Вони широко використовуються і в побуті людини, а не тільки беруть участь у біохімічних процесах живих істот.

Молекулярна маса розглянутих з`єднань може коливатися від декількох десятків до мільйонів. Адже кількість мономерних ланок у великий поліпептидного ланцюга необмежено і залежить від типу конкретної речовини. Білок в чистому вигляді, в його нативної конформації, можна побачити при розгляді курячого яйця в сирому вигляді. Світло-жовта, прозора густа колоїдна маса, всередині якої розташовується жовток - це і є шукане речовина. Те ж саме сказати про знежиреному сирі, Даний продукт також є практично чистим білком в його натуральному вигляді.

Однак не всі розглянуті сполуки мають однакове просторову будову. Всього виділяють чотири організації молекули. Види структур білка визначають його властивості і говорять про складності будови. Також відомо, що більш просторово заплутані молекули піддаються ретельній переробці в організмі людини і тварин.

Види структур білка

Всього їх виділяють чотири. Розглянемо, що собою являє кожна з них.

1. Первинна. Являє собою звичайну лінійну послідовність амінокислот, сполучених пептидними зв`язками. Ніяких просторових закручувань, спіралізаціі немає. Кількість вхідних в поліпептид ланок може доходити до декількох тисяч. Види білків з подібною структурою - гліцілаланін, інсулін, гістони, еластин та інші.
2. Вторинна. Являє собою дві поліпептидні ланцюги, які скручуються у вигляді спіралі і орієнтуються по напрямку один до одного освіченими витками. При цьому між ними виникають водневі зв`язки, що утримують їх разом. Так формується єдина білкова молекула. Види білків такого типу наступні: лізоцим, пепсин та інші.
3. Третинна конформація. Являє собою щільно упаковану і компактно зібрану в клубок вторинну структуру. Тут з`являються інші типи взаємодії, крім водневих зв`язків - це і ван-дер-ваальсово взаємодія і сили електростатичного притягання, гідрофільно-гідрофобний контакт. Приклади структур - альбумін, фиброин, білок шовку та інші.
4. Четвертичная. Найскладніша структура, що є кілька поліпептидних ланцюгів, скручених в спіраль, згорнутих у клубок і об`єднаних всі разом в глобулу. Такі приклади, як інсулін, феритин, гемоглобін, колаген, ілюструють собою якраз таку конформацію білків.

Якщо розглядати всі наведені структури молекул детально з хімічної точки зору, то аналіз займе багато часу. Адже насправді чим вище конфігурація, тим складніше і заплутаніше її будова, тим більше типів взаємодій спостерігається в молекулі.

Денатурація білкових молекул

Одним з найважливіших хімічних властивостей поліпептидів є їх здатність руйнуватися під впливом певних умов або хімічних агентів. Так, наприклад, широко поширені різні види денатурації білків. Що це за процес? Він полягає в руйнуванні нативної структури білка. Тобто якщо спочатку молекула мала третинну структуру, то після дії спеціальними агентами вона зруйнується. Однак при цьому послідовність амінокислотних залишків залишається в молекулі незмінною. Денатуровані білки швидко втрачають свої фізичні і хімічні властивості.

Які реагенти здатні привести до процесу руйнування конформації? Таких декілька.

1. Температура. При нагріванні відбувається поступове руйнування четвертинної, третинної, вторинної структури молекули. Візуально це можна спостерігати, наприклад, при смаженні звичайного курячого яйця. Утворений "білок" - це первинна структура поліпептиду альбуміну, який був в сирому продукті.
2. Радіація.
3. Дія сильними хімічними агентами: кислотами, лугами, солями важких металів, розчинниками (наприклад, спиртами, ефірами, бензолом та іншими).

Даний процес іноді ще називають плавленням молекули. Види денатурації білків залежать від агента, при дії якого вона наступила. При цьому в деяких випадках має місце процес, зворотний розглянутому. Це ренатурації. Не всі білки здатні відновлювати назад свою структуру, однак значна їх частина може це робити. Так, хіміки з Австралії та Америки здійснили Ренатурації вареного курячого яйця за допомогою деяких реагентів і способу центрифугування.

Цей процес має значення для живих організмів при синтезі поліпептидних ланцюжків рибосомами і рРНК в клітинах.

Гідроліз білкової молекули

Нарівні з денатурацією, для білків характерно ще одне хімічне властивість - гідроліз. Це також руйнування нативної конформації, але не до первинної структури, а повністю до окремих амінокислот. Важлива частина травлення - гідроліз білка. Види гідролізу поліпептидів наступні.

1. Хімічний. Заснований на дії кислот або лугів.
2. Біологічний або ферментативний.

Однак суть процесу залишається незмінною і не залежить від того, які види гідролізу білків мають місце бути. В результаті утворюються амінокислоти, які транспортуються по всіх клітках, органів і тканин. Подальше їх перетворення полягає в участі синтезу нових поліпептидів, вже тих, що необхідні конкретному організму.

У промисловості процес гідролізу білкових молекул використовують якраз для отримання потрібних амінокислот.

Функції білків в організмі

Різні види білків, вуглеводів, жирів є життєво необхідними компонентами для нормальної життєдіяльності будь-якої клітини. А значить і всього організму в цілому. Тому багато в чому їх роль пояснюється високим ступенем значущості та повсюдної поширеності усередині живих істот. Можна виділити кілька основних функцій поліпептидних молекул.

1. Каталітична. Її здійснюють ферменти, які мають білкову природу будови. Про них скажемо пізніше.
2. Структурна. Види білків і їх функції в організмі передусім впливають на структуру самої клітини, її форму. Крім того, поліпептиди, що виконують цю роль, утворюють волосся, нігті, раковини молюсків, пір`я птахів. Вони ж є певною арматурою в тілі клітини. Хрящі складаються також з цих видів білків. Приклади: тубулін, кератин, актин та інші.
3. Регуляторна. Ця функція проявляється в участі поліпептидів в таких процесах, як: транскрипція, трансляція, клітинний цикл, сплайсинг, зчитування мРНК та інших. У всіх них вони відіграють важливу роль регулювальника.
4. Сигнальна. Дану функцію виконують білки, що знаходяться на мембрані клітин. Вони передають різні сигнали від однієї одиниці до іншої, і це призводить до повідомленням тканин між собою. Приклади: цитокіни, інсулін, фактори росту та інші.
5. Транспортна. Деякі види білків і їх функції, які вони виконують, є просто життєво необхідними. Так відбувається, наприклад, з білком гемоглобіном. Він здійснює транспорт кисню від клітини до клітини в складі крові. Для людини він незамінний.
6. Запасна або резервна. Такі поліпептиди накопичуються в рослинах і яйцеклітинах тварин як джерело додаткового живлення і енергії. Приклад - глобуліни.
7. Рухова. Дуже важлива функція, особливо для найпростіших організмів і бактерій. Адже вони здатні пересуватися тільки за допомогою джгутиків або війок. А ці органели за своєю природою не що інше, як білки. Приклади таких поліпептидів наступні: міозин, актин, кинезін та інші.

Очевидно, що функції білків в організмі людини та інших живих істот дуже численні і важливі. Це ще раз підтверджує, що без розглянутих нами з`єднань неможливе життя на нашій планеті.

Захисна функція білків

Поліпептиди можуть захищати від різних впливів: хімічних, фізичних, біологічних. Наприклад, якщо організму загрожує небезпека у вигляді вірусу або бактерії, що мають чужорідну природу, то імуноглобуліни (антитіла) вступають з ними "в бій", виконуючи захисну роль.

Якщо говорити фізичних впливах, то тут велику роль відіграють, наприклад, фібрин і фібриноген, які беруть участь у згортанні крові.

Білки харчові

Види харчового білка наступні:

• повноцінні - ті, що містять всі необхідні для організму амінокислоти;
• неповноцінні - ті, в яких знаходиться неповний амінокислотний склад.

Однак для організму людини важливі і ті й інші. Особливо перша група. Кожна людина, особливо в періоди інтенсивного розвитку (дитячий і юнацький вік) і статевого дозрівання повинен підтримувати постійний рівень протеїнів в собі. Адже ми вже розглянули функції, які виконують ці дивовижні молекули, і знаємо, що практично жоден процес, жодна біохімічна реакція всередині нас не обходиться без участі поліпептидів.

Саме тому необхідно щодня споживати добову норму протеїнів, які містяться в наступних продуктах:

• яйце;
• молоко;
• сир;
• м`ясо і риба;
• боби;
• соя;
• квасоля;
• арахіс;
• пшениця;
• овес;
• чечевиця і інші.

Якщо споживати в день 0,6 г поліпептиду на один кг ваги, то у людини ніколи не буде нестачі в цих сполуках. Якщо ж тривалий час організм недоотримує необхідних білків, то настає захворювання, що має назву амінокислотного голодування. Це призводить до сильного порушення обміну речовин і, як наслідок, багатьом іншим недугам.

Білки в клітці

Усередині самої маленької структурної одиниці всього живого - клітини - також знаходяться білки. Причому виконують вони там практично всі вищеперелічені свої функції. У першу чергу формують цитоскелет клітини, що складається з мікротрубочок, мікрофіламентів. Він служить для підтримки форми, а також для транспорту всередині між органоїдами. За білковим молекулам, як по каналах або рейках, рухаються різні іони, з`єднання.

Важлива роль білків, занурених у мембрану і знаходяться на її поверхні. Тут вони і рецепторні, і сигнальні функції виконують, беруть участь у будівництві самої мембрани. Стоять на сторожі, а значить грають захисну роль. Які види білків у клітині можна віднести до цієї групи? Прикладів безліч, наведемо кілька.

1. Актин і міозин.
2. Еластин.
3. Кератин.
4. Колаген.
5. Тубулін.
6. Гемоглобін.
7. Інсулін.
8. Транскобаламінов.
9. Трансферин.
10. Альбумін.

Всього налічується кілька сотень різних видів протеїнів, які постійно пересуваються всередині кожної клітини.

Види білків в організмі

Їх, звичайно ж, величезна різноманітність. Якщо ж спробувати якось розділити всі існуючі протеїни на групи, то може вийти приблизно така класифікація.

1. Глобулярні білки. Це такі, які представлені третинної структурою, тобто щільно упакованої Глобулу. Приклади таких структур наступні: імуноглобуліни, значна частина ферментів, багато гормони.
2. Фібрилярні білки. Являють собою строго впорядковані нитки, що мають правильну просторову симетрію. До даної групи відносяться протеїни з первинною і вторинною структурою. Наприклад, кератин, колаген, тропомиозин, фібриноген.

   

Взагалі, можна взяти за основу безліч ознак для класифікації білків, що знаходяться в організмі. Єдиної поки не існує.

Ферменти

Біологічні каталізатори білкової природи, які значно прискорюють всі відбуваються біохімічні процеси. Нормальний обмін речовин просто неможливий без цих сполук. Всі процеси синтезу і розпаду, збірка молекул і їх реплікація, трансляція і транскрипція та інші здійснюються під впливом специфічного виду ферменту. Прикладами цих молекул можуть служити:

• оксидоредуктаз;
• трансферази;
• каталази;
• гідролази;
• ізомерази;
• ліази та інші.

Сьогодні ферменти використовуються і в побуті. Так, при виробництві пральних порошків часто використовують так звані ензими - це і є біологічні каталізатори. Вони поліпшують якість прання при дотриманні зазначеного температурного режиму. Легко зв`язуються з частинками бруду і виводять їх з поверхні тканин.

Однак через білкової природи ензими не переносять занадто гарячу воду або сусідство з лужними або кислотними препаратами. Адже в цьому випадку відбудеться процес денатурації.